Standaard Boekhandel gebruikt cookies en gelijkaardige technologieën om de website goed te laten werken en je een betere surfervaring te bezorgen.
Hieronder kan je kiezen welke cookies je wilt inschakelen:
Technische en functionele cookies
Deze cookies zijn essentieel om de website goed te laten functioneren, en laten je toe om bijvoorbeeld in te loggen. Je kan deze cookies niet uitschakelen.
Analytische cookies
Deze cookies verzamelen anonieme informatie over het gebruik van onze website. Op die manier kunnen we de website beter afstemmen op de behoeften van de gebruikers.
Marketingcookies
Deze cookies delen je gedrag op onze website met externe partijen, zodat je op externe platformen relevantere advertenties van Standaard Boekhandel te zien krijgt.
Je kan maximaal 250 producten tegelijk aan je winkelmandje toevoegen. Verwijdere enkele producten uit je winkelmandje, of splits je bestelling op in meerdere bestellingen.
This Brief summarizes the current research on the novel BRICHOS domain, which is a chaperone domain found in a variety of proteins and is shown to exhibit anti-amyloidogenic chaperone-like functions. The BRICHOS domain is defined from sequence similarities, lacks established physiological function(s) and is found about 10 distantly related pro-protein families, several of which are associated with human disease. In this work, the authors review the mechanism by which BRICHOS inhibits Aβ aggregation and examine recent results from in vivo experiments where BRICHOS inhibits Aβ aggregation and toxicity in Drosophila melanogaster. BRICHOS is one of nature´s (more specific) ways to protect against fibril formation, and exploring the potential of using the BRICHOS domain in the fight against Alzeimer's Disease and other amyloid diseases seems highly relevant. This brief is useful for newcomers to this field or researchers in related fields wishing to gain a quick overview of the latest findings.