Standaard Boekhandel gebruikt cookies en gelijkaardige technologieën om de website goed te laten werken en je een betere surfervaring te bezorgen.
Hieronder kan je kiezen welke cookies je wilt inschakelen:
Technische en functionele cookies
Deze cookies zijn essentieel om de website goed te laten functioneren, en laten je toe om bijvoorbeeld in te loggen. Je kan deze cookies niet uitschakelen.
Analytische cookies
Deze cookies verzamelen anonieme informatie over het gebruik van onze website. Op die manier kunnen we de website beter afstemmen op de behoeften van de gebruikers.
Marketingcookies
Deze cookies delen je gedrag op onze website met externe partijen, zodat je op externe platformen relevantere advertenties van Standaard Boekhandel te zien krijgt.
Door een staking bij bpost kan je online bestelling op dit moment iets langer onderweg zijn dan voorzien. Dringend iets nodig? Onze winkels ontvangen jou met open armen!
Afhalen na 1 uur in een winkel met voorraad
Gratis thuislevering in België vanaf € 30
Ruim aanbod met 7 miljoen producten
Door een staking bij bpost kan je online bestelling op dit moment iets langer onderweg zijn dan voorzien. Dringend iets nodig? Onze winkels ontvangen jou met open armen!
Je kan maximaal 250 producten tegelijk aan je winkelmandje toevoegen. Verwijdere enkele producten uit je winkelmandje, of splits je bestelling op in meerdere bestellingen.
A protein requires its own three-dimensional structure for its biological activity. If a chemical agent is added, the biological activity is lost, and the three dimensional structure is destroyed to become a random coil state. But when the chemical agent is removed, the biological activity is recovered, implying that the random coil state turns back into the original complex structure spontaneously. This is an astonishing event. The Physical Foundation of Protein Architecture is intended to solve this mystery from the physicochemical basis by elucidating the mechanism of various processes in protein folding. The main features of protein folding are shown to be described by the island model with long range hydrophobic interaction which is capable of finding the specific residue, and the lampshade criterion for disulfide bonding. Various proteins with known structure are refolded, with the purpose of uncovering the mechanism of protein folding. In addition, ab initio method for predicting protein structure from its amino acid sequence is proposed.