Standaard Boekhandel gebruikt cookies en gelijkaardige technologieën om de website goed te laten werken en je een betere surfervaring te bezorgen.
Hieronder kan je kiezen welke cookies je wilt inschakelen:
Technische en functionele cookies
Deze cookies zijn essentieel om de website goed te laten functioneren, en laten je toe om bijvoorbeeld in te loggen. Je kan deze cookies niet uitschakelen.
Analytische cookies
Deze cookies verzamelen anonieme informatie over het gebruik van onze website. Op die manier kunnen we de website beter afstemmen op de behoeften van de gebruikers.
Marketingcookies
Deze cookies delen je gedrag op onze website met externe partijen, zodat je op externe platformen relevantere advertenties van Standaard Boekhandel te zien krijgt.
Door een staking bij bpost kan je online bestelling op dit moment iets langer onderweg zijn dan voorzien. Dringend iets nodig? Onze winkels ontvangen jou met open armen!
Afhalen na 1 uur in een winkel met voorraad
Gratis thuislevering in België vanaf € 30
Ruim aanbod met 7 miljoen producten
Door een staking bij bpost kan je online bestelling op dit moment iets langer onderweg zijn dan voorzien. Dringend iets nodig? Onze winkels ontvangen jou met open armen!
Je kan maximaal 250 producten tegelijk aan je winkelmandje toevoegen. Verwijdere enkele producten uit je winkelmandje, of splits je bestelling op in meerdere bestellingen.
When I was invited to edit this volume, I wanted to take the opportunity to assemble reviews of different biophysical methodologies for protein interactions at a level suf?ciently detailed to understand how complex systems can be studied. There are several excellent introductory texts for biophysical methodologies, many with hands-on descriptions or embedded in general introductions to physical b- chemistry. The goal of the present volume was to present state-of-the-art reviews that do not necessarily enable the reader to carry out these techniques, but to gain a deep understanding of the biophysical observables, to stimulate creative thought on how the techniques may be applied to study a particular biological system, and to foster collaboration and multidisciplinary work. Reversible protein interactions involve noncovalent chemical bonds, pro- cing protein complexes with free energies not far from the order of magnitude of the thermal energy kT. As a consequence, they can be highly dynamic and may be controlled, for example, by protein expression levels and changes in the intracel- lar or microenvironment. Reversible protein complexes may have suf?cient stab- ity to be puri?ed for study, but frequently their short lifetime essentially limits their existence to solutions of mixtures of the binding partners in which they remain populated through dissociation and reassociation processes. To understand the function of such protein complexes, it is important to study their structure and dynamics.