Standaard Boekhandel gebruikt cookies en gelijkaardige technologieën om de website goed te laten werken en je een betere surfervaring te bezorgen.
Hieronder kan je kiezen welke cookies je wilt inschakelen:
Technische en functionele cookies
Deze cookies zijn essentieel om de website goed te laten functioneren, en laten je toe om bijvoorbeeld in te loggen. Je kan deze cookies niet uitschakelen.
Analytische cookies
Deze cookies verzamelen anonieme informatie over het gebruik van onze website. Op die manier kunnen we de website beter afstemmen op de behoeften van de gebruikers.
Marketingcookies
Deze cookies delen je gedrag op onze website met externe partijen, zodat je op externe platformen relevantere advertenties van Standaard Boekhandel te zien krijgt.
Je kan maximaal 250 producten tegelijk aan je winkelmandje toevoegen. Verwijdere enkele producten uit je winkelmandje, of splits je bestelling op in meerdere bestellingen.
Built from a set of twenty standard amino acids, Proteins, the most abundant biological macromolecules found in living cells have great structural and functional diversity. Initially synthesized as linear polypeptide chains, they are required to fold to their unique native formats to gain function. Losing track during the folding process, proteins may misfold and end up as aggregates, causing neurodegenerative disorders. This book provides an overview of the protein folding scenario, the models and theories proposed, and consequences of misfolding have been discussed The book also provides a detailed in vitro study of the pH and solvent induced unfolding and aggregation of Hen Egg White Lysozyme. Evidence is presented for the presence of molten globule like intermediate at high pH and t-butanol induced amyloid like structure.