Bedankt voor het vertrouwen het afgelopen jaar! Om jou te bedanken bieden we GRATIS verzending (in België) aan op alles gedurende de hele maand januari.

Afhalen na 1 uur in een winkel met voorraad
Gratis thuislevering in België
Ruim aanbod met 7 miljoen producten

Bedankt voor het vertrouwen het afgelopen jaar! Om jou te bedanken bieden we GRATIS verzending (in België) aan op alles gedurende de hele maand januari.

Afhalen na 1 uur in een winkel met voorraad
Gratis thuislevering in België
Ruim aanbod met 7 miljoen producten

Winkels

Verlanglijstje

Winkels

Verlanglijstje

Zoeken

Volg ons op

Wist je dat er in Vlaanderen voor iedereen een Standaard Boekhandel is binnen een straal van 7 km?

Zoek een winkel

€ 28,45

+ 56 punten

Levertermijn 1 à 4 weken

Eenvoudig bestellen

Veilig betalen

In januari gratis thuislevering in België (via bpost)

Gratis levering in je Standaard Boekhandel

Omschrijving

The extracellular deposition of misfolded protein aggregates, known as amyloid plaques, is associated with a variety of neurodegenerative disorders such as Alzheimer's, Parkinson's and Prion diseases. However, a poor correlation between amyloid aggregation and disease pathogenesis has led to the proposal of the existence of an intermediate oligomeric toxic species. Alpha-synuclein is the major component of Lewy body plaques observed in Parkinson's disease. Studies of -synuclein oligomers have proven difficult as the preparation of homogeneous, oligomeric -synuclein is problematic, due to the complexity of protein misfolding and aggregation. Here, two competing protocols for oligomer generation are compared in parallel to additional conditions, with the aim of identifying optimal requirements for oligomer formation.