Standaard Boekhandel gebruikt cookies en gelijkaardige technologieën om de website goed te laten werken en je een betere surfervaring te bezorgen.
Hieronder kan je kiezen welke cookies je wilt inschakelen:
Technische en functionele cookies
Deze cookies zijn essentieel om de website goed te laten functioneren, en laten je toe om bijvoorbeeld in te loggen. Je kan deze cookies niet uitschakelen.
Analytische cookies
Deze cookies verzamelen anonieme informatie over het gebruik van onze website. Op die manier kunnen we de website beter afstemmen op de behoeften van de gebruikers.
Marketingcookies
Deze cookies delen je gedrag op onze website met externe partijen, zodat je op externe platformen relevantere advertenties van Standaard Boekhandel te zien krijgt.
Je kan maximaal 250 producten tegelijk aan je winkelmandje toevoegen. Verwijdere enkele producten uit je winkelmandje, of splits je bestelling op in meerdere bestellingen.
This research work is based on the studies on the binding of soluble ovalbumin, transfusion gelatin, α-amylase proteins with vanadium and molybdenum etc. applying various physico-chemical methods such as pH-metery, dialysis equilibrium, spectrophotometry, polarography etc. The work also includes the binding of metal hydrous oxide sols to these proteins. The effect of anionic surfactants like triethanolamine lauryl sulphate, sodium dodecyl benzene sulphonate was also studied on ovalbumin casein and α-amylase by viscometric and other related methods. The binding results are helpful in proposing a mechanism of ligand interaction with biopolymers in livings mediated by metal ions. The additions of proteins may decrease the critical micelle concentrations of the surfactants. This aspect possesses a good means of increasing the detergency of the surfactants.