Standaard Boekhandel gebruikt cookies en gelijkaardige technologieën om de website goed te laten werken en je een betere surfervaring te bezorgen.
Hieronder kan je kiezen welke cookies je wilt inschakelen:
Technische en functionele cookies
Deze cookies zijn essentieel om de website goed te laten functioneren, en laten je toe om bijvoorbeeld in te loggen. Je kan deze cookies niet uitschakelen.
Analytische cookies
Deze cookies verzamelen anonieme informatie over het gebruik van onze website. Op die manier kunnen we de website beter afstemmen op de behoeften van de gebruikers.
Marketingcookies
Deze cookies delen je gedrag op onze website met externe partijen, zodat je op externe platformen relevantere advertenties van Standaard Boekhandel te zien krijgt.
Door een staking bij bpost kan je online bestelling op dit moment iets langer onderweg zijn dan voorzien. Dringend iets nodig? Onze winkels ontvangen jou met open armen!
Afhalen na 1 uur in een winkel met voorraad
Gratis thuislevering in België vanaf € 30
Ruim aanbod met 7 miljoen producten
Door een staking bij bpost kan je online bestelling op dit moment iets langer onderweg zijn dan voorzien. Dringend iets nodig? Onze winkels ontvangen jou met open armen!
Je kan maximaal 250 producten tegelijk aan je winkelmandje toevoegen. Verwijdere enkele producten uit je winkelmandje, of splits je bestelling op in meerdere bestellingen.
Nitrogruppen finden sich in verschiedenen Naturstoffen mit biologischer Aktivität. Deren Biosynthese kann auf unterschiedlichen Routen stattfinden, wobei die Oxidation von Aminogruppen die wichtigste darstellt. Im Biosynthese-Gencluster für Aureothin, einer Verbindung mit zytotoxischer, insektizider und antifungaler Aktivität aus dem Aktinomyzeten Streptomyces thioluteus, wurde eine neuartige N-Oxygenase, AurF, entdeckt. Die funktionelle und strukturelle Charakterisierung dieses Enzyms führte zu neuen Erkentnissen über die biologische Nitrogruppenbildung. Es wurde gezeigt, dass die N-Oxygenierung von Aminogruppen schrittweise über Hydroxylamin- und Nitrosointermediate abläuft. Die rekombinante Produktion von AurF ermöglichte eine sorgfältige biochemische Charakterisierung. Röntgenkristallstrukturen ergaben dabei einen neuartigen binuklearen Mangan-Cluster im aktiven Zentrum des Enzyms. Zudem wird gezeigt, wie die streng regio- und chemoselektive Reaktion für die Biokatalyse genutzt werden kann.