Standaard Boekhandel gebruikt cookies en gelijkaardige technologieën om de website goed te laten werken en je een betere surfervaring te bezorgen.
Hieronder kan je kiezen welke cookies je wilt inschakelen:
Technische en functionele cookies
Deze cookies zijn essentieel om de website goed te laten functioneren, en laten je toe om bijvoorbeeld in te loggen. Je kan deze cookies niet uitschakelen.
Analytische cookies
Deze cookies verzamelen anonieme informatie over het gebruik van onze website. Op die manier kunnen we de website beter afstemmen op de behoeften van de gebruikers.
Marketingcookies
Deze cookies delen je gedrag op onze website met externe partijen, zodat je op externe platformen relevantere advertenties van Standaard Boekhandel te zien krijgt.
Je kan maximaal 250 producten tegelijk aan je winkelmandje toevoegen. Verwijdere enkele producten uit je winkelmandje, of splits je bestelling op in meerdere bestellingen.
Expression and purification of small peptides have always been problematic due to enzymatic degradation and many other technical problems. We report cloning and expression of a low molecular weight human antimicrobial peptide hepcidin' (Hepc, 20 amino acids) in pPIC9K transformed into P. pastoris GS115. The study reveals that active hepcidin peptide can be successfully expressed in this methylotrophic yeast. The BMMY medium was found to be optimal for the hepcidin protein expression and growth of the recombinant strains. Hepcidin protein expressed in recombinant strains was about 3 mg/L. Peptide expression was verified by Western blotting and ELISA assay. Recombinant hepc 20 was purified through Reverse-Phase HPLC column and characterized by Mass Spectrometry and amino acid sequencing. It also exhibited antibacterial activity against Staphylococcus aureus and Bacillus subtilis.